De structuur en functie van eiwitten

Eiwitten zijn zeer belangrijke moleculen die essentieel zijn voor alle levende organismen. Door droog gewicht zijn eiwitten de grootste celeenheid. Eiwitten zijn betrokken bij vrijwel alle celfuncties en aan elke rol wordt een ander type eiwit toegewezen, met taken variërend van algemene cellulaire ondersteuning tot celsignalering en motoriek. In totaal zijn er zeven soorten eiwitten.

Eiwitten

Eiwitten worden in het lichaam gesynthetiseerd via een proces dat wordt genoemd

Aminozuren zijn de bouwstenen van alle eiwitten, ongeacht hun functie. Eiwitten zijn meestal een ketting van 20 aminozuren. Het menselijk lichaam kan combinaties van dezelfde 20 aminozuren gebruiken om elk eiwit te maken dat het nodig heeft. De meeste aminozuren volgen een structureel sjabloon waarin een alfa-koolstof is gebonden aan de volgende vormen:

• Een waterstofatoom (H)
• Een carboxylgroep (-COOH)
• Een aminogroep (-NH2)
• Een "variabele" groep

Over de verschillende soorten aminozuren is de "variabele" groep het meest verantwoordelijk voor variatie aangezien ze allemaal waterstof-, carboxylgroep- en aminogroepbindingen hebben.

Aminozuren worden door middel van dehydratatiesynthese samengevoegd totdat ze peptidebindingen vormen. Wanneer een aantal aminozuren door deze bindingen met elkaar worden verbonden, wordt een polypeptideketen gevormd. Een of meer polypeptideketens die in een 3D-vorm zijn gedraaid, vormen een eiwit.

De structuur van een eiwit kan zijn bolvormig of vezelachtig afhankelijk van zijn specifieke rol (elk eiwit is gespecialiseerd). Bolvormige eiwitten zijn over het algemeen compact, oplosbaar en bolvormig van vorm. Vezelige eiwitten zijn typisch langwerpig en onoplosbaar. Bolvormige en vezelige eiwitten kunnen een of meer soorten eiwitstructuren vertonen.

Er zijn vier structurele niveaus van proteïne: primair, secundair, tertiair en quartair. Deze niveaus bepalen de vorm en functie van een eiwit en onderscheiden zich van elkaar door de mate van complexiteit in een polypeptideketen. Het primaire niveau is het meest basale en rudimentaire niveau, terwijl het quartaire niveau verfijnde binding beschrijft.

Een enkel eiwitmolecuul kan een of meer van deze eiwitstructuurniveaus bevatten en de structuur en ingewikkeldheid van een eiwit bepalen de functie ervan. Collageen heeft bijvoorbeeld een super opgerolde spiraalvorm die lang, vezelig, sterk en touwachtig is - collageen is geweldig om ondersteuning te bieden. Hemoglobine daarentegen is een bolvormig eiwit dat gevouwen en compact is. De bolvorm is handig om doorheen te manoeuvreren aderen.

Er zijn in totaal zeven verschillende eiwitsoorten waaronder alle eiwitten vallen. Deze omvatten antilichamen, contractiele eiwitten, enzymen, hormonale eiwitten, structurele eiwitten, opslageiwitten en transporteiwitten.

Antilichamen zijn gespecialiseerde eiwitten die het lichaam verdedigen tegen antigenen of vreemde indringers. Hun vermogen om door de bloedstroom maakt het mogelijk ze te gebruiken door de immuunsysteem om bacteriën, virussen en andere vreemde indringers in het bloed te identificeren en te verdedigen. Een manier waarop antistoffen antigenen tegengaan, is door ze te immobiliseren zodat ze kunnen worden vernietigd door witte bloedcellen.

Contractiele eiwitten zijn verantwoordelijk voor spier samentrekking en beweging. Voorbeelden van deze eiwitten zijn actine en myosine. Eukaryoten hebben de neiging om grote hoeveelheden actine te bezitten, die zowel spiercontractie als cellulaire beweging en delingprocessen regelt. Myosin drijft de taken van actine aan door het van energie te voorzien.

Enzymen zijn eiwitten die biochemische reacties vergemakkelijken en versnellen, daarom worden ze vaak katalysatoren genoemd. Bekende enzymen zijn lactase en pepsine, eiwitten die bekend staan ​​om hun rol bij spijsverteringsaandoeningen en speciale diëten. Lactose-intolerantie wordt veroorzaakt door een lactasedeficiëntie, een enzym dat de suikerlactose in melk afbreekt. Pepsine is een spijsverteringsenzym dat in de maag werkt om eiwitten in voedsel af te breken - een tekort aan dit enzym leidt tot indigestie.

Andere voorbeelden van spijsverteringsenzymen zijn die aanwezig in speeksel: speekselamylase, speekselkallikreïne en linguale lipase vervullen allemaal belangrijke biologische functies. Speekselamylase is het belangrijkste enzym in speeksel en breekt zetmeel af tot suiker.

Hormonale eiwitten zijn boodschappereiwitten die helpen bij het coördineren van bepaalde lichaamsfuncties. Voorbeelden zijn insuline, oxytocine en somatotropine.

Insuline reguleert het glucosemetabolisme door de bloedsuikerspiegel in het lichaam te regelen, oxytocine stimuleert samentrekkingen tijdens de bevalling en somatotropine is een groeihormoon dat de eiwitproductie in de spieren stimuleert cellen.

Structurele eiwitten zijn vezelig en vezelig, deze formatie maakt ze ideaal voor het ondersteunen van verschillende andere eiwitten zoals keratine, collageen en elastine.

Keratines versterken beschermende bekledingen zoals huid, haar, pennen, veren, hoorns en snavels. Collageen en elastine geven ondersteuning bindweefsels zoals pezen en ligamenten.

Opslageiwitten reserveer aminozuren voor het lichaam tot het klaar is voor gebruik. Voorbeelden van bewaareiwitten zijn ovalbumine, dat voorkomt in eiwitten, en caseïne, een eiwit op basis van melk. Ferritine is een ander eiwit dat ijzer opslaat in het transporteiwit, hemoglobine.

Transporteiwitten zijn dragereiwitten die moleculen in het lichaam van de ene plaats naar de andere verplaatsen. Hemoglobine is een van deze en is verantwoordelijk voor het transport van zuurstof door het bloed via rode bloedcellen. Cytochromen, een ander type transporteiwit, werken in de elektronentransportketen als elektronendrager-eiwitten.