Illustratie door Nusha Ashjaee. ThoughtCo.
Eiwitten zijn biologische polymeren bestaande uit aminozuren. Aminozuren, met elkaar verbonden door peptidebindingen, vormen een polypeptideketen. Een of meer polypeptideketens die in een 3D-vorm zijn gedraaid, vormen een eiwit. Eiwitten hebben complexe vormen met verschillende vouwen, lussen en rondingen. Vouwen in eiwitten gebeurt spontaan. Chemische hechting tussen delen van de polypeptideketen helpen het eiwit bij elkaar te houden en het zijn vorm te geven. Er zijn twee algemene klassen van eiwitmoleculen: bolvormige eiwitten en vezelige eiwitten. Bolvormige eiwitten zijn over het algemeen compact, oplosbaar en bolvormig van vorm. Vezelige eiwitten zijn typisch langwerpig en onoplosbaar. Bolvormige en vezelige eiwitten kunnen een of meer van vier soorten eiwitstructuren vertonen.
De vier niveaus van eiwitstructuur onderscheiden zich van elkaar door de mate van complexiteit in de polypeptideketen. Een enkel eiwitmolecuul kan een of meer van de eiwitstructuurtypes bevatten: primaire, secundaire, tertiaire en quaternaire structuur.
Primaire structuur beschrijft de unieke volgorde waarin aminozuren aan elkaar zijn gekoppeld om een eiwit te vormen. Eiwitten zijn opgebouwd uit een set van 20 aminozuren. Over het algemeen hebben aminozuren de volgende structurele eigenschappen:
Alle aminozuren hebben de alfa-koolstof gebonden aan een waterstofatoom, carboxylgroep en een aminogroep. De "R" -groep varieert tussen aminozuren en bepaalt de verschillen tussen deze eiwitmonomeren. De aminozuursequentie van een eiwit wordt bepaald door de informatie in de cel genetische code. De volgorde van aminozuren in een polypeptideketen is uniek en specifiek voor een bepaald eiwit. Het veranderen van een enkel aminozuur veroorzaakt een genmutatie, wat meestal resulteert in een niet-functionerend eiwit.
Secundaire structuur verwijst naar het oprollen of vouwen van een polypeptideketen die het eiwit zijn 3D-vorm geeft. Er zijn twee soorten secundaire structuren die worden waargenomen in eiwitten. Een type is het alpha (α) helix structuur. Deze structuur lijkt op een spiraalveer en wordt vastgezet door waterstofbruggen in de polypeptideketen. Het tweede type secundaire structuur in eiwitten is de beta (β) geplooid blad. Deze structuur lijkt te zijn gevouwen of geplooid en wordt bij elkaar gehouden door waterstofbinding tussen polypeptide-eenheden van de gevouwen ketting die naast elkaar liggen.
Quartaire structuur verwijst naar de structuur van een eiwit-macromolecuul gevormd door interacties tussen meerdere polypeptideketens. Elke polypeptideketen wordt een subeenheid genoemd. Eiwitten met een quartaire structuur kunnen uit meer dan één van hetzelfde type eiwitsubeenheid bestaan. Ze kunnen ook uit verschillende subeenheden bestaan. Hemoglobine is een voorbeeld van een eiwit met quartaire structuur. Hemoglobine, gevonden in de bloed, is een ijzerhoudend eiwit dat zuurstofmoleculen bindt. Het bevat vier subeenheden: twee alfa-subeenheden en twee bèta-subeenheden.
De driedimensionale vorm van een eiwit wordt bepaald door de primaire structuur. De volgorde van aminozuren bepaalt de structuur en specifieke functie van een eiwit. De afzonderlijke instructies voor de volgorde van aminozuren worden aangegeven door de genen in een cel. Wanneer een cel een behoefte aan eiwitsynthese waarneemt, de DNA ontrafelt en wordt getranscribeerd in een RNA kopie van de genetische code. Dit proces wordt genoemd DNA-transcriptie. De RNA-kopie is dan vertaald om een eiwit te produceren. De genetische informatie in het DNA bepaalt de specifieke volgorde van aminozuren en het specifieke eiwit dat wordt aangemaakt. Eiwitten zijn voorbeelden van één type biologisch polymeer. Samen met eiwitten, koolhydraten, lipiden, en nucleïnezuren vormen de vier belangrijkste klassen van organische verbindingen in het leven cellen.